ALIMENTOS PROTEÍNICOS

Química y generalidades de las proteínas

Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las proteínas, para entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas aminoácidos.

Las proteínas ayudan a fortalecer los huesos, músculos y tejidos (por ende, cuando una persona sufre de fractura o de heridas recomiendas a consumir proteína) también ayuda a normalizar la función y actividades celulares y por eso forman parte de nuestro proceso fisiológico; en nuestro organismo existen otras proteínas como la hemoglobina (proteína de la sangre).

Biológico

Su ingesta permite el desarrollo y cumplimiento óptimo de las funciones corporales.
Fortalece los huesos, músculos y tejidos.
Repara diversos tejidos.
Normalizan la función y actividades celulares.
Forman hemoglobina, respuesta inmune.

Estructura

Dentro de la composición química proteínas están compuestas de diversas estructuras, sin embargo su unidad química más básica son los aminoácidos.

Aminoácidos

Se denomina aminoácidos ya que presentan un grupo amino (NH2)y un grupo carboxilo(COOH)en su estructura.

Por lo general las proteínas contienen un carbono central, la diferencia entre los distintos tipos de amioacidos nos va a dar la sustitución que estos tengan en su cadena radical(D), el grupo amino de la el carácter básico a la proteína mientra que el carboxilo le da carácter ácido.

Tienen grupos funcionales susceptibles de ionización, esto puede captar o perder electrones en su caso átomos de hidrógeno(H). Cuando un grupo amino gana un electrón se convierte en catión y se encuentra como NH3+ esto indica que se encuentra protonado, en el caso del carácter aniónico quiere decir que el grupo carboxilo perdió un hidrógeno por lo tanto queda como COO-.

Sin embargo los amioácidos tienen una característica principal especial que esta puede ser reversible, es decir, que si un aminoácido esta de forma catiónica puede volver a su forma neutral o en el que caso que este de forma aniónica puede volver de su forma neutral. Cuando tienen NH3+ y COO- se le llama zwitterión esto dice que sus cargas están neutrale o equilibradas.

La cadena lateral es la responsable de diferentes propiedades de aminoácidos como:

La carga neta.
Solubilidad en agua o sustancias orgánicas.
Reactividad química altamente reactivos o su reactividad es mínima.
Potencial para formar puentes de H.

También la conocemos como pK, es decir, cuando esta se acerca un pH ácido como el pH2 el pK del grupo carboxilo es ácido, cuando este se acerca a un pH alto cercado a 10 el pK del grupo amino es básico.

Se han identificado 20 ∞ aminoácidos en el código genético, clasificados por:

Alifáticos
Aromáticos
Cíclicos
Cadena Laterales con hidroxilo y azufre
Básicos
Aminoácidos y sus amidas

Comportamiento químico

Hidrófilos ( solubles en agua)
Hidrofóbicos ( insolubles en agua)

Aminoácidos alifáticos

Características

Cadena lateral es un hidrocarburo alifático.
Muy poco reactivos.
Altamente hidrofóbicos (apolares).

Aminoácidos aromáticos

Características

Presentan un anillo aromático o bencénico.
Cadena lateral hidrofóbica (apolares).

Aminoácidos ácidos

Características

Son grupos carboxilo (COO-) se ionizan negativamente.
Por su caga eléctrica negativa desprenden iones hidrógenos (H+).

Aminoácidos cíclicos

Características

Cadena lateral alifática hidrofóbica.
Se forma en el organismo a partir del ácido glutamático

Aminoácidos básicos

Características

Contienen grupos amino (NH+3) que se ionizan positivamente.
El carácter básico lo alcanzan al captar hidrogeniones del medio.

Aminoácidos neutros

Características

Por su carga neutra son hidrófilos, favoreciendo su solubilidad.
Forman puentes de hidrógenos con (OH-S).

Químicamente un aminoácido no tiene una estructural lineal.

Estructura lineal Estructural tridimensional

Estereoisómeros: imágenes especulares

Formación de proteínas mediante aminoácidos

Anfotéricas

Tienen capacidad de amortiguación, actuando como un ácido o una base dependiendo del pH.
Esto les permite resisitir pequeños cambios en el pH.

Punto isoeléctrico

pH al que la proteína es eléctricamente neutra.
La carga global o global de la proteína es cero.
En el punto isoeléctrico, las moléculas de proteína generalmente precipitan.

Capacidad de retención de agua

Las proteínas con mucho grupos cargados y polares se unen al agua fácilmente.
La proteínas con mucho grupos hidrofóbicos no se unen a mucha agua.
Cerca al punto isoeléctrico, tienden a unir menos agua, produciendo una afinidad reducida por las moléculas de agua.

Solubilidad

Algunas proteínas no pueden dispersarse en agua pura, pero se dispersan fácilmente en solucione salinas diluidas.
Los grupos cargados en una proteína unen loo aniones y cationes de la solución salina con más fuerza que el agua.

Desnaturalización

Pérdida de la forma nativa